Hoofdstuk 6: Wat na translatie?
1. 3D-structuur
Wat gebeurt er met de polypeptideketen na translatie?
De AZ vrije ketens kunnen met elkaar interageren ter vorming van a-
helices en b-sheets (3D-structuren). Maar het kan
ook dat de hydrofobe zijketens gaan precipiteren
en fout vouwen. Om dit te voorkomen is er een
help eiwit, de chaperones. Het eerste chaperone
is het Hsp70 en die helpen de eiwitten om hun
conformatie te krijgen. Het Hsp70 heeft ATP
gebonden en zet het om naar ADP en dit induceert de AZ om met elkaar te
interageren op een juiste manier en het eiwit
krijgt zijn juiste vorm. Het is eigenlijk een
afscherming van het cytoplasma voor de
hydrofobe AZ.
Meestal is deze Hsp70 genoeg maar soms niet.
Dan komen er chaperonines, Hsp60. Deze vormen een bekertje van 7
Hsp60’s. Een slecht geplooid eiwit komt in deze holte en er komt dan een
deksel op. Dit deksel heeft ATP gebonden. ATP wordt omgezet naar ADP en
het deksel gaat eraf. De Hsp60’s gaan van vorm veranderen en het eiwit
gaat er terug uit (en nu is het juist).
2. De posttranslationele modificaties
Fosforylering: Er wordt een fosfaatgroep afgezet op zijketens van AZ
(serine, threonine en tyrosine). Hierdoor komt de – lading van de
fosfaat op het eiwit te zitten. Dit kan zorgen voor (de)activering
Acetylering, methylering,…
Cofactoren: Eiwitten kunnen cofactoren nodig hebben om te werken
bv. GTP, Ca,…
Glycosylering: Het afzetten van suikergroepen op zijketens.
Proteolyse: Een proteïne wordt afgebroken. Als het eiwit verdwijnt,
verdwijnt dan ook de functie ervan. De proteolyse kan ook
gedeeltelijk zijn, dit leidt dan tot het “bijknippen” van eiwitten zodat
het actief kan worden.
33
1. 3D-structuur
Wat gebeurt er met de polypeptideketen na translatie?
De AZ vrije ketens kunnen met elkaar interageren ter vorming van a-
helices en b-sheets (3D-structuren). Maar het kan
ook dat de hydrofobe zijketens gaan precipiteren
en fout vouwen. Om dit te voorkomen is er een
help eiwit, de chaperones. Het eerste chaperone
is het Hsp70 en die helpen de eiwitten om hun
conformatie te krijgen. Het Hsp70 heeft ATP
gebonden en zet het om naar ADP en dit induceert de AZ om met elkaar te
interageren op een juiste manier en het eiwit
krijgt zijn juiste vorm. Het is eigenlijk een
afscherming van het cytoplasma voor de
hydrofobe AZ.
Meestal is deze Hsp70 genoeg maar soms niet.
Dan komen er chaperonines, Hsp60. Deze vormen een bekertje van 7
Hsp60’s. Een slecht geplooid eiwit komt in deze holte en er komt dan een
deksel op. Dit deksel heeft ATP gebonden. ATP wordt omgezet naar ADP en
het deksel gaat eraf. De Hsp60’s gaan van vorm veranderen en het eiwit
gaat er terug uit (en nu is het juist).
2. De posttranslationele modificaties
Fosforylering: Er wordt een fosfaatgroep afgezet op zijketens van AZ
(serine, threonine en tyrosine). Hierdoor komt de – lading van de
fosfaat op het eiwit te zitten. Dit kan zorgen voor (de)activering
Acetylering, methylering,…
Cofactoren: Eiwitten kunnen cofactoren nodig hebben om te werken
bv. GTP, Ca,…
Glycosylering: Het afzetten van suikergroepen op zijketens.
Proteolyse: Een proteïne wordt afgebroken. Als het eiwit verdwijnt,
verdwijnt dan ook de functie ervan. De proteolyse kan ook
gedeeltelijk zijn, dit leidt dan tot het “bijknippen” van eiwitten zodat
het actief kan worden.
33
