ENZIMAS
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos, actúan disminuyendo la energía de activación de una Catalizador: agente
reacción, son mas efectivas que los catalizadores inorgánicos (suelen actuar acelerando reacciones capaz de acelerar
químicas, mientras que las enzimas solo catalizan una reacción química determinada). En general, se una reacción química
trata de compuestos homólogos y la reacción catalizada es siempre del mismo tipo. sin formar parte de
Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas se llaman sustratos, la especificidad de las enzimas los productos finales
les permite distinguir entre diferentes sustancias e isómeros ópticos. Son moléculas simples de pequeño ni desgastarse en el
tamaño sensibles a cambios de temperatura y pH. proceso.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Se las denomina agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan (AMILASA: CATALIZAN REACCIONES CON
ALMIDÓN). También según el tipo de reacción catalizada (DESHIDROGENASAS Y DESCARBOXILASAS CATALIZAN LA SUSTRACCIÓN DE H
Y CARBOXILO DEL SUSTRATO). Hay enzimas que tienen nombres arbitrarios (PTIALINA SALIVAL: PEPSINA DEL JUGO GÁSTRICO; TRIPSINA
Y QUIMIOTRIPSINA: DE JUGO PANCREÁTICO).
IUBMB: en esta clasificación se consideran 6 clases según el tipo de reacción catalizada;
• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción, están asociadas Oxidación: combinación de un
a coenzimas. Cuando el sustrato es donante de H son deshidrogenasas, en el elemento o compuesto con O2.
sentido inverso reductasas. Las oxidasas catalizan reacciones en las cuales el Reducción: perdida de O2 por parte
aceptor de H es el O2 y el de oxigenasas cuando el O2 es incorporado al de un compuesto.
sustrato. Peroxidasas utilizan H2O2 (lo crean los peroxisomas) como aceptor
de H. LACTATO DESHIDROGENASA CATALIZA LA OXIDACIÓN DE LACTATO A GRUPO: gana-reduce, pierde-oxida
PIRUVATO Y LA REACCIÓN INVERSA CON NAD COMO COENZIMA
• Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo,
fosforilo, desde un sustrato donante a un compuesto aceptor. AMINOTRANSFERASAS O TRANSAMINASAS CATALIZAN LA
CESIÓN DEL GRUPO AMINA DE UN COMPUESTO AL OTRO.
• Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de H2O. El nombre se forma con el del
sustrato y el sufijo asa. Pertenecen acetilcolinesterasa y ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre acetato y
colina de acetilcolina y entre nucleótidos en ARN. ARGINASA QUE CATALIZA LA HIDROLISIS DE ARGININA PARA FORMAR UREA.
• Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N del sustrato por un proceso distinto a la hidrolisis. Algunas
eliminan sustratos y forman dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles. DESCARBOXILASAS,
DESHIDRATASAS, ALDOLASAS, CUANDO ELIMINAN H2O O ALDEHÍDO, REACCIÓN INVERSA SE USA LA SINTASA (NO SINTETASA)
• Isomerasas: interconvierten isómeros de cualquier tipo; ópticos, geométricos o de posición. EPIMERASA, RACEMASA, CIS-
TRANS-ISOMERASAS, CICLO-ISOMERASAS, FOSFOGLUCOISOMERASA (CATALIZA LA INTERCONVERSION G-6-P A F-6-P)
• Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de nucleósidos
trifosfato, se llaman sintetasas o ligasas. GLUTAMATO: AMONIACO LIGASA, TAMBIÉN LLAMADA GLUTAMINA SINTASA (ACTÚA
EN REACCIÓN DE ÁCIDO GLUTÁMICO Y AMONIACO PARA FORMAR GLUTAMINA), LA ENERGÍA ES POR HIDROLISIS DE ATP
NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Todas las enzimas son proteínas, pero se han aislado moléculas de ARN con actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas
están constituidas solo por AA (compuestos con grupo acido carboxilo y básica amina, unido al carbono a). Las hidrolasas son
proteínas simples formadas por varias subunidades o cadenas polipeptídicas, son oligómeros.
Coenzima: muchas enzimas solo pueden cumplir su función unidas a una molécula no proteica y pequeña. Las coenzimas pueden
estar unidas a las enzimas por uniones covalentes o enlaces fuertes formando complejos difíciles de separar (grupo prostético).
Hay una porción proteica y una no proteica, el sistema completo se llama holoenzima.
1
, Holoenzima: enzima total.
Apoenzima: proteína, termolábil, no dializa
Coenzima: no proteínica, termoestable
Las oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas requieren coenzimas.
Las coenzimas intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas
por el sustrato. LAS COENZIMAS DE OXIDORREDUCTASAS ACEPTAN O CEDEN LOS H O E- SUSTRAÍDOS O DONADOS AL SUSTRATO. LAS
TRANSFERASAS POSEEN COENZIMAS CAPACES DE CAPTAR O CEDER EL GRUPO TRANSFERIDO EN LA REACCIÓN.
Muchas presentan estructuras de tipo nucleotídico, las coenzimas están relacionadas con vitaminas, compuestos que el organismo
no puede sintetizar y deben ser aportados por alimentación. Las vitaminas pertenecientes al complejo B forman parte de la
estructura de las coenzimas. Una coenzima puede unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos. LACTATO
DESHIDROGENASA, MALATO DESHIDROGENASA, GLUTAMATO DESHIDROGENASA Y OTRAS OXIDORREDUCTASAS USAN LA MISMA COENZIMA
(NAD: ACEPTORA DE H SUSTRAÍDOS DEL SUSTRATO). La apoenzima es la responsable de conocer al sustrato, la especificidad de la
enzima depende de la porción proteica.
METALOENZIMAS
Los iones metálicos ayudan en el proceso catalítico por su capacidad para atraer o donar e-. Algunos metales fijan ligandos a
su esfera de coordinación, lo cual los habilita para unir sustratos. Otros contribuyen al mantenimiento de las estructuras terciaria
y cuaternaria. En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina la perdida de actividad.
• FE. CATALASA, PEROXIDASAS Y CITOCROMOS SON HEMOPROTEÍNAS EN LAS CUALES EL FE ES ESENCIAL PARA LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• CU. TIROSINASA, ACIDO ASCÓRBICO OXIDASA, CITOCROMO OXIDASA CONTIENEN COBRE
• ZN. ALCOHOL DESHIDROGENASA Y ANHIDRASA CARBÓNICA SON ENZIMAS CON ZINC.
• MO. INTEGRA LA MOLÉCULA DE XANTINO OXIDASA Y OTRAS OXIDASAS Y DESHIDROGENASAS
• MG. ENZIMAS QUE USAN ATP COMO COFACTOR, LA FORMA ACTIVA DE ATP ES UN COMPLEJO ATP-MG. EL MG SE UNE A LOS GRUPOS
FOSFATO CON CARGA NEGATIVA EN EL ATP
• MN. INDISPENSABLE PARA ACCIÓN DE ACETIL-COA CARBOXILASA, DESOXIRRIBONUCLEASA Y OTRAS ENZIMAS.
• SE. SE UNE COVALENTEMENTE A GLUTATIÓN PEROXIDASA
• CA. MUCHAS ENZIMAS REQUIEREN CA O SON ACTIVADAS POR EL
CATALISIS ENZIMATICA
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación. Mayor n° de moléculas alcanzan el
estado o transición, y la transformación química se acelera. Las enzimas aumentan la velocidad de reacción y no modifican el
neto de energía, ni la constante de equilibrio.
La enzima se une efectivamente al o los sustratos, formando un complejo transitorio. Si una enzima E cataliza la transformación
de sustrato S en producto P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, se disocia como enzima y producto.
En el transcurso de la reacción, la enzima se une al sustrato. Al final, la enzima no muestra cambio y puede unirse a otro sustrato.
La misma molécula puede usarse muchas veces.
SITIO ACTIVO
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar
definido de la enzima (sitio activo) y es donde se cumple
la acción catalítica. El sitio activo tiene sitios de unión y
2
, catalíticos. Al fijarse al primero, el sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser modificado en la reacción se ubica
exactamente en el sitio catalítico. La unión y la acción catalizadora exigen una conformación tridimensional especifica, en el
cual las cadenas laterales de los restos aminoacídicos aportan grupos funcionales esenciales. CADENAS LATERALES REACTIVAS
COMO LA CISTEÍNA, GLUTAMATO, ASPARTATO, LISINA, ARGININA, HISTIDINA, SERINA Y TREONINA, O RESTOS HIDROFÓBICOS.
El sitio activo es una agrupación de AA distribuidos de manera precisa, gracias a las estructuras (primaria, secundaria, terciara
y cuaternaria) de las proteínas. En la formación del sitio activo participan restos aminoacídicos en posiciones distantes de la
cadena polipeptídica, y se ubica en posiciones espaciales adecuadas.
La unión del sustrato a la enz forma enlaces no covalentes, como puentes de H, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas y
de van der Waals. Los grupos químicos del sitio activo capaces de interaccionar con el sustrato están dispuestos de forma que
enfrentan a los grupos correspondientes del sustrato especifico y lo fijan en la posición apropiada. También pueden formarse
uniones covalentes transitorias.
La molécula de sustrato fijada a la enz sufre una deformación en los enlaces y adquiere un estado “tenso”, desde el cual pasa
a formar el o los productos. Este estado de tensión o “activación” es el intermediario de transición. En muchas reacciones
químicas participan dos o mas sustratos diferentes. En estos casos, el sitio activo ofrece un nicho en el cual cada sustrato es
ubicado en la posición mas favorable para reaccionar. Así es la formación del estado de transición, la reducción de la energía
de activación y el incremento de la velocidad de reacción.
Se conocen agentes que producen cambios conformacionales en la enz y con ello
aumentan la act catalítica. La enz no se trata de un modelo rígido e inalterable, sino
de una masa modificable en contacto con el sustrato, que se adapta a él. Solo el
sustrato adecuado provoca en la enz la disposición precisa de cadenas laterales
necesaria para la catálisis. Cuando el sustrato se une a la enz, induce cambios
conformacionales en la molécula, entonces se acomodan los grupos funcionales para
asegurar la ubicación más efectiva.
ZIMOGENOS
Algunas enz se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos llamados zimógenos, proenzimas o
preenzimas. Son proteínas simples que se convierten en enz activa por un proceso de hidrolisis. Enz hidrolíticas producen ruptura
de cadena polipeptídica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorgan act catalítica. COMPONENTES DE
LOS JUGOS DIGESTIVOS SECRETADOS POR ZIMÓGENOS, OTRAS PRESENTES EN PLASMA, SON PRECURSORAS DE ENZ PROTEOLÍTICAS QUE
INTERVIENEN EN EL PROCESO DE COAGULACIÓN DE LA SANGRE
ENZIMAS ANORMALES POR ALTERACIONES GENETICAS
Toda alteración de la secuencia de AA que afecte el sitio activo o en posiciones criticas para el mantenimiento de su
conformación, puede alterar su actividad. Esta es la causa de enfermedades genéticas, conocidas como “errores congénitos del
metabolismo”. Estas fallas ocasionan bloqueos en la vida metabólica de la cual la enz afectada forma parte, produciendo
trastornos serios.
DISTRIBUCION INTRACELULAR DE ENZIMAS
Las enz son sintetizadas en el citoplasma de las células y luego exportadas hacia el lugar donde van a cumplir su función.
Existen enz que actúan fuera de las células que las produce; LAS DE JUGOS DIGESTIVOS Y COAGULACIÓN DE LA SANGRE. Las enz son
intracelulares y están dispuestas en distintos compartimentos celulares a fin de cumplir sus funciones.
Es posible obtener fracciones constituidas predominantemente por núcleos, mitocondrias, lisosomas, memb del RE o componentes
del citosol, y en ellas determinar la presencia de enz. Se utilizan tinciones especificas para revelar la ubicación de enz en cortes
de tejidos.
Estas técnicas han permitido comprobar que:
• Muchas enz asociadas al núcleo participan del mantenimiento y función del aparato genético
• En mitocondrias hay enz vinculadas a reacciones oxidativas proveedoras de energía
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INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos, actúan disminuyendo la energía de activación de una Catalizador: agente
reacción, son mas efectivas que los catalizadores inorgánicos (suelen actuar acelerando reacciones capaz de acelerar
químicas, mientras que las enzimas solo catalizan una reacción química determinada). En general, se una reacción química
trata de compuestos homólogos y la reacción catalizada es siempre del mismo tipo. sin formar parte de
Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas se llaman sustratos, la especificidad de las enzimas los productos finales
les permite distinguir entre diferentes sustancias e isómeros ópticos. Son moléculas simples de pequeño ni desgastarse en el
tamaño sensibles a cambios de temperatura y pH. proceso.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Se las denomina agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan (AMILASA: CATALIZAN REACCIONES CON
ALMIDÓN). También según el tipo de reacción catalizada (DESHIDROGENASAS Y DESCARBOXILASAS CATALIZAN LA SUSTRACCIÓN DE H
Y CARBOXILO DEL SUSTRATO). Hay enzimas que tienen nombres arbitrarios (PTIALINA SALIVAL: PEPSINA DEL JUGO GÁSTRICO; TRIPSINA
Y QUIMIOTRIPSINA: DE JUGO PANCREÁTICO).
IUBMB: en esta clasificación se consideran 6 clases según el tipo de reacción catalizada;
• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción, están asociadas Oxidación: combinación de un
a coenzimas. Cuando el sustrato es donante de H son deshidrogenasas, en el elemento o compuesto con O2.
sentido inverso reductasas. Las oxidasas catalizan reacciones en las cuales el Reducción: perdida de O2 por parte
aceptor de H es el O2 y el de oxigenasas cuando el O2 es incorporado al de un compuesto.
sustrato. Peroxidasas utilizan H2O2 (lo crean los peroxisomas) como aceptor
de H. LACTATO DESHIDROGENASA CATALIZA LA OXIDACIÓN DE LACTATO A GRUPO: gana-reduce, pierde-oxida
PIRUVATO Y LA REACCIÓN INVERSA CON NAD COMO COENZIMA
• Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo,
fosforilo, desde un sustrato donante a un compuesto aceptor. AMINOTRANSFERASAS O TRANSAMINASAS CATALIZAN LA
CESIÓN DEL GRUPO AMINA DE UN COMPUESTO AL OTRO.
• Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de H2O. El nombre se forma con el del
sustrato y el sufijo asa. Pertenecen acetilcolinesterasa y ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre acetato y
colina de acetilcolina y entre nucleótidos en ARN. ARGINASA QUE CATALIZA LA HIDROLISIS DE ARGININA PARA FORMAR UREA.
• Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N del sustrato por un proceso distinto a la hidrolisis. Algunas
eliminan sustratos y forman dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles. DESCARBOXILASAS,
DESHIDRATASAS, ALDOLASAS, CUANDO ELIMINAN H2O O ALDEHÍDO, REACCIÓN INVERSA SE USA LA SINTASA (NO SINTETASA)
• Isomerasas: interconvierten isómeros de cualquier tipo; ópticos, geométricos o de posición. EPIMERASA, RACEMASA, CIS-
TRANS-ISOMERASAS, CICLO-ISOMERASAS, FOSFOGLUCOISOMERASA (CATALIZA LA INTERCONVERSION G-6-P A F-6-P)
• Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de nucleósidos
trifosfato, se llaman sintetasas o ligasas. GLUTAMATO: AMONIACO LIGASA, TAMBIÉN LLAMADA GLUTAMINA SINTASA (ACTÚA
EN REACCIÓN DE ÁCIDO GLUTÁMICO Y AMONIACO PARA FORMAR GLUTAMINA), LA ENERGÍA ES POR HIDROLISIS DE ATP
NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Todas las enzimas son proteínas, pero se han aislado moléculas de ARN con actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas
están constituidas solo por AA (compuestos con grupo acido carboxilo y básica amina, unido al carbono a). Las hidrolasas son
proteínas simples formadas por varias subunidades o cadenas polipeptídicas, son oligómeros.
Coenzima: muchas enzimas solo pueden cumplir su función unidas a una molécula no proteica y pequeña. Las coenzimas pueden
estar unidas a las enzimas por uniones covalentes o enlaces fuertes formando complejos difíciles de separar (grupo prostético).
Hay una porción proteica y una no proteica, el sistema completo se llama holoenzima.
1
, Holoenzima: enzima total.
Apoenzima: proteína, termolábil, no dializa
Coenzima: no proteínica, termoestable
Las oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas requieren coenzimas.
Las coenzimas intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas
por el sustrato. LAS COENZIMAS DE OXIDORREDUCTASAS ACEPTAN O CEDEN LOS H O E- SUSTRAÍDOS O DONADOS AL SUSTRATO. LAS
TRANSFERASAS POSEEN COENZIMAS CAPACES DE CAPTAR O CEDER EL GRUPO TRANSFERIDO EN LA REACCIÓN.
Muchas presentan estructuras de tipo nucleotídico, las coenzimas están relacionadas con vitaminas, compuestos que el organismo
no puede sintetizar y deben ser aportados por alimentación. Las vitaminas pertenecientes al complejo B forman parte de la
estructura de las coenzimas. Una coenzima puede unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos. LACTATO
DESHIDROGENASA, MALATO DESHIDROGENASA, GLUTAMATO DESHIDROGENASA Y OTRAS OXIDORREDUCTASAS USAN LA MISMA COENZIMA
(NAD: ACEPTORA DE H SUSTRAÍDOS DEL SUSTRATO). La apoenzima es la responsable de conocer al sustrato, la especificidad de la
enzima depende de la porción proteica.
METALOENZIMAS
Los iones metálicos ayudan en el proceso catalítico por su capacidad para atraer o donar e-. Algunos metales fijan ligandos a
su esfera de coordinación, lo cual los habilita para unir sustratos. Otros contribuyen al mantenimiento de las estructuras terciaria
y cuaternaria. En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina la perdida de actividad.
• FE. CATALASA, PEROXIDASAS Y CITOCROMOS SON HEMOPROTEÍNAS EN LAS CUALES EL FE ES ESENCIAL PARA LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• CU. TIROSINASA, ACIDO ASCÓRBICO OXIDASA, CITOCROMO OXIDASA CONTIENEN COBRE
• ZN. ALCOHOL DESHIDROGENASA Y ANHIDRASA CARBÓNICA SON ENZIMAS CON ZINC.
• MO. INTEGRA LA MOLÉCULA DE XANTINO OXIDASA Y OTRAS OXIDASAS Y DESHIDROGENASAS
• MG. ENZIMAS QUE USAN ATP COMO COFACTOR, LA FORMA ACTIVA DE ATP ES UN COMPLEJO ATP-MG. EL MG SE UNE A LOS GRUPOS
FOSFATO CON CARGA NEGATIVA EN EL ATP
• MN. INDISPENSABLE PARA ACCIÓN DE ACETIL-COA CARBOXILASA, DESOXIRRIBONUCLEASA Y OTRAS ENZIMAS.
• SE. SE UNE COVALENTEMENTE A GLUTATIÓN PEROXIDASA
• CA. MUCHAS ENZIMAS REQUIEREN CA O SON ACTIVADAS POR EL
CATALISIS ENZIMATICA
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación. Mayor n° de moléculas alcanzan el
estado o transición, y la transformación química se acelera. Las enzimas aumentan la velocidad de reacción y no modifican el
neto de energía, ni la constante de equilibrio.
La enzima se une efectivamente al o los sustratos, formando un complejo transitorio. Si una enzima E cataliza la transformación
de sustrato S en producto P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, se disocia como enzima y producto.
En el transcurso de la reacción, la enzima se une al sustrato. Al final, la enzima no muestra cambio y puede unirse a otro sustrato.
La misma molécula puede usarse muchas veces.
SITIO ACTIVO
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar
definido de la enzima (sitio activo) y es donde se cumple
la acción catalítica. El sitio activo tiene sitios de unión y
2
, catalíticos. Al fijarse al primero, el sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser modificado en la reacción se ubica
exactamente en el sitio catalítico. La unión y la acción catalizadora exigen una conformación tridimensional especifica, en el
cual las cadenas laterales de los restos aminoacídicos aportan grupos funcionales esenciales. CADENAS LATERALES REACTIVAS
COMO LA CISTEÍNA, GLUTAMATO, ASPARTATO, LISINA, ARGININA, HISTIDINA, SERINA Y TREONINA, O RESTOS HIDROFÓBICOS.
El sitio activo es una agrupación de AA distribuidos de manera precisa, gracias a las estructuras (primaria, secundaria, terciara
y cuaternaria) de las proteínas. En la formación del sitio activo participan restos aminoacídicos en posiciones distantes de la
cadena polipeptídica, y se ubica en posiciones espaciales adecuadas.
La unión del sustrato a la enz forma enlaces no covalentes, como puentes de H, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas y
de van der Waals. Los grupos químicos del sitio activo capaces de interaccionar con el sustrato están dispuestos de forma que
enfrentan a los grupos correspondientes del sustrato especifico y lo fijan en la posición apropiada. También pueden formarse
uniones covalentes transitorias.
La molécula de sustrato fijada a la enz sufre una deformación en los enlaces y adquiere un estado “tenso”, desde el cual pasa
a formar el o los productos. Este estado de tensión o “activación” es el intermediario de transición. En muchas reacciones
químicas participan dos o mas sustratos diferentes. En estos casos, el sitio activo ofrece un nicho en el cual cada sustrato es
ubicado en la posición mas favorable para reaccionar. Así es la formación del estado de transición, la reducción de la energía
de activación y el incremento de la velocidad de reacción.
Se conocen agentes que producen cambios conformacionales en la enz y con ello
aumentan la act catalítica. La enz no se trata de un modelo rígido e inalterable, sino
de una masa modificable en contacto con el sustrato, que se adapta a él. Solo el
sustrato adecuado provoca en la enz la disposición precisa de cadenas laterales
necesaria para la catálisis. Cuando el sustrato se une a la enz, induce cambios
conformacionales en la molécula, entonces se acomodan los grupos funcionales para
asegurar la ubicación más efectiva.
ZIMOGENOS
Algunas enz se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos llamados zimógenos, proenzimas o
preenzimas. Son proteínas simples que se convierten en enz activa por un proceso de hidrolisis. Enz hidrolíticas producen ruptura
de cadena polipeptídica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorgan act catalítica. COMPONENTES DE
LOS JUGOS DIGESTIVOS SECRETADOS POR ZIMÓGENOS, OTRAS PRESENTES EN PLASMA, SON PRECURSORAS DE ENZ PROTEOLÍTICAS QUE
INTERVIENEN EN EL PROCESO DE COAGULACIÓN DE LA SANGRE
ENZIMAS ANORMALES POR ALTERACIONES GENETICAS
Toda alteración de la secuencia de AA que afecte el sitio activo o en posiciones criticas para el mantenimiento de su
conformación, puede alterar su actividad. Esta es la causa de enfermedades genéticas, conocidas como “errores congénitos del
metabolismo”. Estas fallas ocasionan bloqueos en la vida metabólica de la cual la enz afectada forma parte, produciendo
trastornos serios.
DISTRIBUCION INTRACELULAR DE ENZIMAS
Las enz son sintetizadas en el citoplasma de las células y luego exportadas hacia el lugar donde van a cumplir su función.
Existen enz que actúan fuera de las células que las produce; LAS DE JUGOS DIGESTIVOS Y COAGULACIÓN DE LA SANGRE. Las enz son
intracelulares y están dispuestas en distintos compartimentos celulares a fin de cumplir sus funciones.
Es posible obtener fracciones constituidas predominantemente por núcleos, mitocondrias, lisosomas, memb del RE o componentes
del citosol, y en ellas determinar la presencia de enz. Se utilizan tinciones especificas para revelar la ubicación de enz en cortes
de tejidos.
Estas técnicas han permitido comprobar que:
• Muchas enz asociadas al núcleo participan del mantenimiento y función del aparato genético
• En mitocondrias hay enz vinculadas a reacciones oxidativas proveedoras de energía
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