Taller Unidad 3 - Enzimas y Cinética enzimática - Bioquímica - Ingeniería Bioquímica - Universidad de Antioquia

Taller Unidad 3 - Enzimas y Cinética enzimática - Bioquímica - Ingeniería Bioquímica - Universidad de Antioquia - Udea. Preguntas y respuestas. Preparación examen parcial. 1. Definir los siguientes términos vistos en clase: Catalizador Estado de transición Sustrato Energía de activación Proteína fibrosa Sitio Activo Cofactor Coenzima Apoenzima Holoenzima Orden de reacción Inhibidor Número de recambio Inhibidor competitivo Reacción de doble desplazamiento Inhibición reversible 2. Para cada una de las siguientes enzimas, escriba con estructuras la reacción que cataliza: a. Treonina deshidratasa b. Asparagina hidrolasa c. Aspartato aminotransferasa d. Glutamato descarboxilasa e. Glicerol quinasa f. Treonina epimerasa 3. Considere las siguientes reacciones: -Para cada reacción identifique el nombre y número de la CLASE de la enzima que la cataliza. -Escriba el nombre completo para cada enzima. 4. Que fracción de la Vmax es la velocidad de una reacción enzimática que sigue la cinética de Michaelis-Menten, cuando: a. [S]=Km b. [S]=0.5Km c. [S]=0.1Km d. [S]=2Km 5. ¿Por qué un inhibidor competitivo no altera la Vmax? 6. ¿Por qué un inhibidor acompetitivo altera tanto Vmax como Km? 7. ¿Por qué un inhibidor mixto altera tanto Vmax como Km? 8. La catalasa descompone el H2O2 unas 107 (10^7) veces más rápidamente que la reacción no catalizada. Si esta última durara un año ¿Cuánto duraría la reacción catalizada? 9. Considere los siguientes datos para una reacción de hidrólisis catalizada por una enzima en la presencia y ausencia de un inhibidor I: Sustrato (M) VO (mol/min) VOI (mol/min) 6x10-6 20.8 4.2 1x10-5 29 5.8 2x10-5 45 9 6x10-5 67.6 13.6 1.8x10-4 87 16.2 Usando la gráfica de Michaelis-Menten, determinar el valor de Km para la reacción en presencia y ausencia de inhibidor. 10.Usando los datos del punto anterior, realice las siguientes actividades: a. Genere las gráficas de Lineweaver-Burk para los datos. b. Explique el significado del intercepto en el eje y, el intercepto en el eje x y la pendiente. c. Identifique el tipo de inhibidor medido. 11.Se efectúa un experimento de cinética enzimática y se calcula una Vmax de 10 moles de producto por minuto. En cada ensayo se usó 0.1 mL de enzima, con concentración de 0.2mg/mL. Determine la Kcat para la enzima si su peso molecular es de 128000g/mol. 12.¿Cuáles son las vitaminas liposolubles? ¿a qué se debe su liposolubilidad? Para cada una de ellas consulte las funciones más importantes en el organismo. 13.La deficiencia de vitaminas en el organismo puede causar enfermedades. Consulte las más importantes e indique la deficiencia vitamínica que las causa.