Tema 5 - Las proteínas
Los proteínas son biomoléculas orgánicas de elevado peso molecular que pueden
presentar diferentes niveles de complejidad, las cuales están formadas por átomos de
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pudiendo contener además, átomos de
fósforo y azufre. Químicamente, estas moléculas están constituidas por la unión de
aminoácidos, los cuales se unen entre sí a través de enlaces covalentes peptídicos;
por tanto, son heteropolímeros de aminoácidos. Las proteína son constituyentes
químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva, ya que:
● Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la
información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas
por los ácidos nucléicos.
● Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, actúan como los
materiales de construcción y reparación de las propias estructuras
celulares. Sólo excepcionalmente actúan como fuente de energía.
● Muchas tienen "actividad biológica" (función de reserva, función de
transporte, función contráctil, función protectora, función hormonal, función
estructural, función enzimática, función homeostática y función de
reconocimiento de señales químicas). Esta característica permiten
diferenciarlas de otros principios inmediatos como los glúcidos o los lípidos,
los cuales se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
Existe una gran variedad de proteínas; sin embargo todas ellas están construidas
a partir de un mismo conjunto de 20 aminoácidos. Los aminoácidos son
compuestos orgánicos sencillos formadas por átomos de carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, pudiendo contener además, átomos de fósforo y azufre.
Aproximadamente existen unos 200 aminoácidos en la naturaleza, sin embargo,
sólo 20 de ellos actúan como monómeros de las proteínas, son los llamados
aminoácidos proteicos.
, Físicamente, son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y presentan
una temperatura de fusión alta. Químicamente, están constituidos por un grupo
-COOH (carboxilo), un grupo -NH2 (amino),
un átomo de hidrógeno (-H) y un
grupo químico variable denominado radical (-R), los cuales están unidos
covalentemente a un carbono α. El carbono α presenta siempre una configuración
tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos
que se unen a él ocupan los vértices. Por lo tanto, los aminoácidos difieren
únicamente en sus cadenas laterales, que varían en estructura, tamaño y carga.
En base a la naturaleza de sus cadenas laterales podemos clasificar los
aminoácidos en:
● Aminoácidos no polares. Las cadenas laterales de esta clase de
aminoácidos son apolares e hidrofóbicas. Se subdividen en dos grupos:
○ Alifáticos: poseen en su cadena lateral hidrocarburos de cadena
abierta. Se incluyen la glicina, la alanina, la prolina, la valina, la
leucina y la isoleucina. También se incluyen aminoácidos con el
grupo -S, como la metionina.
○ Aromáticos: poseen en su cadena lateral estructuras cíclicas. Son
relativamente apolares y todos pueden participar en interacciones
hidrofóbicas. Se incluyen la la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
● Aminoácidos polares sin carga. Las cadenas laterales de esta clase de
aminoácidos son más hidrofílicas que las de los aminoácidos apolares,
debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de
hidrógeno con el agua. Se incluyen la serina, la treonina, la cisteína, la
asparagina y la glutamina.
● Aminoácidos polares con carga positiva (básicos). Las cadenas
laterales de esta clase de aminoácidos son hidrofílicas y tienen carga neta
positiva a pH igual a 7. Se incluyen la lisina, la arginina y la histidina.
● Aminoácidos polares con carga negativa (ácidos). Las cadenas
laterales de esta clase de aminoácidos son hidrofílicas y tienen carga neta
negativa a pH igual a 7. Se incluyen el aspartato y el glutamato.
Los proteínas son biomoléculas orgánicas de elevado peso molecular que pueden
presentar diferentes niveles de complejidad, las cuales están formadas por átomos de
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pudiendo contener además, átomos de
fósforo y azufre. Químicamente, estas moléculas están constituidas por la unión de
aminoácidos, los cuales se unen entre sí a través de enlaces covalentes peptídicos;
por tanto, son heteropolímeros de aminoácidos. Las proteína son constituyentes
químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva, ya que:
● Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la
información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas
por los ácidos nucléicos.
● Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, actúan como los
materiales de construcción y reparación de las propias estructuras
celulares. Sólo excepcionalmente actúan como fuente de energía.
● Muchas tienen "actividad biológica" (función de reserva, función de
transporte, función contráctil, función protectora, función hormonal, función
estructural, función enzimática, función homeostática y función de
reconocimiento de señales químicas). Esta característica permiten
diferenciarlas de otros principios inmediatos como los glúcidos o los lípidos,
los cuales se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
Existe una gran variedad de proteínas; sin embargo todas ellas están construidas
a partir de un mismo conjunto de 20 aminoácidos. Los aminoácidos son
compuestos orgánicos sencillos formadas por átomos de carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, pudiendo contener además, átomos de fósforo y azufre.
Aproximadamente existen unos 200 aminoácidos en la naturaleza, sin embargo,
sólo 20 de ellos actúan como monómeros de las proteínas, son los llamados
aminoácidos proteicos.
, Físicamente, son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y presentan
una temperatura de fusión alta. Químicamente, están constituidos por un grupo
-COOH (carboxilo), un grupo -NH2 (amino),
un átomo de hidrógeno (-H) y un
grupo químico variable denominado radical (-R), los cuales están unidos
covalentemente a un carbono α. El carbono α presenta siempre una configuración
tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos
que se unen a él ocupan los vértices. Por lo tanto, los aminoácidos difieren
únicamente en sus cadenas laterales, que varían en estructura, tamaño y carga.
En base a la naturaleza de sus cadenas laterales podemos clasificar los
aminoácidos en:
● Aminoácidos no polares. Las cadenas laterales de esta clase de
aminoácidos son apolares e hidrofóbicas. Se subdividen en dos grupos:
○ Alifáticos: poseen en su cadena lateral hidrocarburos de cadena
abierta. Se incluyen la glicina, la alanina, la prolina, la valina, la
leucina y la isoleucina. También se incluyen aminoácidos con el
grupo -S, como la metionina.
○ Aromáticos: poseen en su cadena lateral estructuras cíclicas. Son
relativamente apolares y todos pueden participar en interacciones
hidrofóbicas. Se incluyen la la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
● Aminoácidos polares sin carga. Las cadenas laterales de esta clase de
aminoácidos son más hidrofílicas que las de los aminoácidos apolares,
debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de
hidrógeno con el agua. Se incluyen la serina, la treonina, la cisteína, la
asparagina y la glutamina.
● Aminoácidos polares con carga positiva (básicos). Las cadenas
laterales de esta clase de aminoácidos son hidrofílicas y tienen carga neta
positiva a pH igual a 7. Se incluyen la lisina, la arginina y la histidina.
● Aminoácidos polares con carga negativa (ácidos). Las cadenas
laterales de esta clase de aminoácidos son hidrofílicas y tienen carga neta
negativa a pH igual a 7. Se incluyen el aspartato y el glutamato.
