Biotechnologie II, proteïnen
Nette De Visscher
Hoofdstuk 1, samenstelling en structuur van eiwitten
1.1. Samenstelling
Eiwitten: opgebouwd uit 1 of meerdere polypeptideketens
Polypeptide keten: opgebouwd uit maximum 20 verschillende L-aminozuren aan elkaar gemaakt aan
de hand van peptidebruggen
L-aminozuur= het optische isomeer van de natuurlijke aminozuren
Peptidebrug
Reactie van de carboxylgroep van een aminozuur met de aminogroep van het 2e aminozuur
met afsplitsing van een H2O
Opbouw van een aminozuur:
- NH3+
- R-groep
- COO-
- CH
Op basis van de restgroep hebben we 3 klassen:
1) Aminozuren met een hydrofobe restgroep
Restgroep is water afstotend
Proline= een atypisch aminozuur → de restgroep hangt aan de rest
2) Aminozuren met een basische of zure restgroep
1
, 3) Aminozuren met een hydrofiele maar niet geladen restgroep
Restgroep is water aantrekkend
1.2. Structuur
1.2.1. Primaire structuur
= de aminozuursequentie van 1 of meerdere polypeptideketens
Consensusnotatie: Altijd van N naar C opgebouwd tot een aminozuur
1.2.2. Secundaire structuur
Wordt gevormd door de aanmaak van H-bruggen tussen de carboxyl- (CO) en de aminogroepen (NH)
van de peptidebinding
Soorten:
- α-helix
3,6 aminozuren per omwenteling
- β-vouwblad
Ontstaan door laterale interacties
o Komt vooral voor bij een hoog glycine gehalte
Waterstof van het 5e aminozuur vormt een H-brug met de C=O
van het 1e aminozuur
Uitzondering: proline ontbreekt een aminogroep waardoor deze een H-
brug mist en dus geen secundaire structuur kan vormen
Voorkomen:
- Antiparallel
- Parallel
1.2.3. Tertiaire structuur
= de 3-dimensionale structuur van een polypeptide
Komt door interacties tussen de R-groepen
H-bruggen, Intra moleculaire S-bruggen= sterkste (=covalente binding), hydrofobe interacties
➔ Een eiwit streeft naar de meest interactievolle omgeving
2
, Combinatie van α-helix, β-vouwblad en nog meer onregelmatige gebieden
Dit komt door:
Verscheidenheid aan zijketens die elk streven naar de energetisch meest gunstige interactie
Hydrofobe interacties= aan de binnenkant
Hydrofiele interacties= aan de buitenkant
1.2.4. Quaternaire structuur
= gevormd door interacties die verschillende polypeptideketen(s) en een cofactor samenbrengt tot 1
functioneel eiwit
Bv. Hemoglobine
Intermoleculaire zwavelbruggen
Structureel onderzoek
- Bio-informatica
Voorspellen van de structuur van een eiwit
- X-ray
Structuur bepaling van een aminozuur
- Wet lab
Is de functie van het eiwit veranderd of niet bij de verandering van structuur
Zelftoets
1. Waarom noemt men lysine een “basisch” aminozuur?
Omdat deze een aminogroep in zijn zijketen omvat. Deze aminogroep kan een proton
accepteren van een waterstof en kan een positieve lading krijgen. Zo kan deze met een zuur
gaan reageren.
2. Waarom noemt men isoleucine een hydrofoob aminozuur en wat betekent dit eigenlijk?
De zijketen van isoleucine bestaat een lange alifatische koolstofketen bestaande uit waterstof
en koolstof atomen. Deze groep is relatief niet polair en trekt dus geen wateratomen aan.
3. Waarom noemt men glutamine een hydrofiel aminozuur en wat betekent dit eigenlijk?
De zijketen van glutamine bestaat uit een amidegroep. Deze groep is relatief polair en kan
waterstofbruggen gaan aanmaken en is water aantrekkelijk.
4. Draagt een zwavelbrug tussen twee polypeptideketens bij tot de secundaire, tertiaire of
quaternaire structuur?
Tertiaire structuur
3
, Hoofdstuk 2, Eiwitsynthese
• Gebeurt ter hoogte van de ribosomen
• Stapsgewijze polymerisatie van L-aminozuren
• Begin: aminoterminus
• Einde: carboxylterminus
Centraal dogma:
2.1. De genetische code
Universeel over alle organismen
Uitzondering: mitochondriën en chloroplasten zijn anders
mRNA= het RNA dat vertaald wordt in eiwit
→ Genetische informatie wordt gelezen in groepen van 3 nucleotiden
= codonwiel
64 mogelijke codons maar toch maar 20 AZ mogelijk?
Voor verschillende AZ bestaan meer dan 1 codon
= Degeneratie
Binnenste wijst naar de 1e nucleotide aan de 5’ kant
Buitenste wijst naar het 3e nucleotide aan de 3’ kant
Nadelig effect van mutaties neutraliseren
- Op de 1e positie
Gelijkwaardig aminozuur ontstaat
- Pyrimidine 2e positie
Coderen hydrofobe aminozuren
- Purine 2e plaats
Coderen hydrofiele aminozuren
4
Nette De Visscher
Hoofdstuk 1, samenstelling en structuur van eiwitten
1.1. Samenstelling
Eiwitten: opgebouwd uit 1 of meerdere polypeptideketens
Polypeptide keten: opgebouwd uit maximum 20 verschillende L-aminozuren aan elkaar gemaakt aan
de hand van peptidebruggen
L-aminozuur= het optische isomeer van de natuurlijke aminozuren
Peptidebrug
Reactie van de carboxylgroep van een aminozuur met de aminogroep van het 2e aminozuur
met afsplitsing van een H2O
Opbouw van een aminozuur:
- NH3+
- R-groep
- COO-
- CH
Op basis van de restgroep hebben we 3 klassen:
1) Aminozuren met een hydrofobe restgroep
Restgroep is water afstotend
Proline= een atypisch aminozuur → de restgroep hangt aan de rest
2) Aminozuren met een basische of zure restgroep
1
, 3) Aminozuren met een hydrofiele maar niet geladen restgroep
Restgroep is water aantrekkend
1.2. Structuur
1.2.1. Primaire structuur
= de aminozuursequentie van 1 of meerdere polypeptideketens
Consensusnotatie: Altijd van N naar C opgebouwd tot een aminozuur
1.2.2. Secundaire structuur
Wordt gevormd door de aanmaak van H-bruggen tussen de carboxyl- (CO) en de aminogroepen (NH)
van de peptidebinding
Soorten:
- α-helix
3,6 aminozuren per omwenteling
- β-vouwblad
Ontstaan door laterale interacties
o Komt vooral voor bij een hoog glycine gehalte
Waterstof van het 5e aminozuur vormt een H-brug met de C=O
van het 1e aminozuur
Uitzondering: proline ontbreekt een aminogroep waardoor deze een H-
brug mist en dus geen secundaire structuur kan vormen
Voorkomen:
- Antiparallel
- Parallel
1.2.3. Tertiaire structuur
= de 3-dimensionale structuur van een polypeptide
Komt door interacties tussen de R-groepen
H-bruggen, Intra moleculaire S-bruggen= sterkste (=covalente binding), hydrofobe interacties
➔ Een eiwit streeft naar de meest interactievolle omgeving
2
, Combinatie van α-helix, β-vouwblad en nog meer onregelmatige gebieden
Dit komt door:
Verscheidenheid aan zijketens die elk streven naar de energetisch meest gunstige interactie
Hydrofobe interacties= aan de binnenkant
Hydrofiele interacties= aan de buitenkant
1.2.4. Quaternaire structuur
= gevormd door interacties die verschillende polypeptideketen(s) en een cofactor samenbrengt tot 1
functioneel eiwit
Bv. Hemoglobine
Intermoleculaire zwavelbruggen
Structureel onderzoek
- Bio-informatica
Voorspellen van de structuur van een eiwit
- X-ray
Structuur bepaling van een aminozuur
- Wet lab
Is de functie van het eiwit veranderd of niet bij de verandering van structuur
Zelftoets
1. Waarom noemt men lysine een “basisch” aminozuur?
Omdat deze een aminogroep in zijn zijketen omvat. Deze aminogroep kan een proton
accepteren van een waterstof en kan een positieve lading krijgen. Zo kan deze met een zuur
gaan reageren.
2. Waarom noemt men isoleucine een hydrofoob aminozuur en wat betekent dit eigenlijk?
De zijketen van isoleucine bestaat een lange alifatische koolstofketen bestaande uit waterstof
en koolstof atomen. Deze groep is relatief niet polair en trekt dus geen wateratomen aan.
3. Waarom noemt men glutamine een hydrofiel aminozuur en wat betekent dit eigenlijk?
De zijketen van glutamine bestaat uit een amidegroep. Deze groep is relatief polair en kan
waterstofbruggen gaan aanmaken en is water aantrekkelijk.
4. Draagt een zwavelbrug tussen twee polypeptideketens bij tot de secundaire, tertiaire of
quaternaire structuur?
Tertiaire structuur
3
, Hoofdstuk 2, Eiwitsynthese
• Gebeurt ter hoogte van de ribosomen
• Stapsgewijze polymerisatie van L-aminozuren
• Begin: aminoterminus
• Einde: carboxylterminus
Centraal dogma:
2.1. De genetische code
Universeel over alle organismen
Uitzondering: mitochondriën en chloroplasten zijn anders
mRNA= het RNA dat vertaald wordt in eiwit
→ Genetische informatie wordt gelezen in groepen van 3 nucleotiden
= codonwiel
64 mogelijke codons maar toch maar 20 AZ mogelijk?
Voor verschillende AZ bestaan meer dan 1 codon
= Degeneratie
Binnenste wijst naar de 1e nucleotide aan de 5’ kant
Buitenste wijst naar het 3e nucleotide aan de 3’ kant
Nadelig effect van mutaties neutraliseren
- Op de 1e positie
Gelijkwaardig aminozuur ontstaat
- Pyrimidine 2e positie
Coderen hydrofobe aminozuren
- Purine 2e plaats
Coderen hydrofiele aminozuren
4
