Samenvatting biochemie examenvragen deel 2

Mogelijke examenvragen les biochemie

H 1.0
1. Teken de brutoformule van ATP, DNA, pyruvaat.

2. Geef de 6 algemene principes vh metabolisme:

1. Fuels are degraded and large molecules are constructed step by step in a series of linked
reactions = methabolic pathways
2. ATP links E-releasing pathways with E-requiring pathways  dingen aan elkaar vastzetten
kost altijd E, E-releasibng = katabolisme VS E-requiring = anabolisme
3. Oxidation of carbon fuels powers the formation of ATP  E substraten oxideren = beste
manier om E te verkrijgen
4. Er zijn veel versch soorten metabolische pathways MAAR er zijn er een aantal die de meeste
gemeenschappelijk hebben (specifiek intermediates)
5. Metabolische pathways zijn goed geregeld  vb insp: al u ATP voor insp DUs niet ATP voor
synthese v vet (regulering gebeurt heel fijn en ifv wat er gaande is)
6. Metabolische enzymen zitten georganiseerd in grote complexen. Het maken v deze
metabolische enzymen naar de grote complexen stijgt efficiënt doordat substraten-en
product gemakkelijker bewegen tss de individuele enzymen v zo’n complex.
- Enzym heeft affiniteit vr substraat  binden  reactie kan doorgaan  laten los,
DAN gaat het substraat op zoek nr een volgend enzym vr weer een reactie
 In de complexen liggen alle enzymen mooi naast elkaar DUS eens de reactie
gestart is °snelle kettingsreactie (product = substraat voor zijn buur enz)


3. Wat is de nucleotidenstructuur?

Stikstofbase, pentose, fosforgroep


4. Wat is een allosterische regeling en geef een vb:

Allosterie = enzym kan binden op een modulator op een bep plaats waardoor zijn vorm veranderd 
activiteit op een andere plaats stimuleren OF inhiberen
- Vb: Hb = allosterische regeling  1 O2 molecule bindt erop zodat het de activiteit vh enzym
gaat veranderen?

5. Wat is neoglycogenese?

6. Wat zijn de 6 soorten reacties vh metabolisme?

1. Oxidatie-reductie: e- transfer (e- bij = reduceren, e- weg = oxideren)
2. Ligatie (ATP nodig): covalente bindingen vormen (vb: C-C binding)
3. Isomerisatie: atomen veranderen v positie om isomeren te vormen
4. Groeptransfer: een functionele groep verplaatsen v een molecule nr een andere
5. Hydrolyse: bindingen splitsen dmv toevoeging H2O
6. Functionele groepen toevoegen/verwijderen: functionele groepen toevoegen om bindingen
te verdubbelen OF functionele groepen verwijderen om dubbele bindingen te vormen

7. Waarom is creatinefosfaat een zeer effectieve fosforylbuffer?

,Creatinefosfaat = zeer effectieve fosforylbuffer door:
- Creatinefosfaat = 25 mM in rust (ATP = 4mM in rust)
- Hoge fosforyl-transfer potential (tov ATP)

8. Teken de grafieken van ATP en CPr concentraties in de spiercel:




9.




9. Vergelijk glucose met vetzuren adhv ATP capaciteit en snelheid capaciteit:

Zie les 1.0 slide 24

10. Hoe komt het dat we uit VZ meer E kunnen halen dan uit glucose?

Vetten zijn langer (14-16-18-C atomen)  C-atomen dragen zoveel mogelijk H DUS zijn bijna volledig
gereduceerd DUS elk C-atoom is zoveel mogelijk gereduceerd en vetten hebben meer C-atomen

11. Wat zijn 2 manieren om ATP te creëren/recycleren? OF Hoe wordt de energie die vrijkomt
bij de oxidatie van een koolstofverbinding omgezet in ATP?

E komt vrij door C-verbindingen te oxideren
C in brandstofmoleculen (glucose, vetten)
 w geoxideerd tt CO2 (gesplitst en vastgezet aan O2)
- e- acceptor = O2
- oxidatieproduct = CO2
 °vrije E
 deze vrije E gebruikt voor:
1. °verbinding met hoge fosforyl-transfer potentiaal: e- die vrijkomen zetten we op NAD+
(e- dragers, co-enzymes), DAN 1,3-bifosfoglyceraat heeft hogere fosforyl-transfer
potentiaal dan ATP DUS kunnen deze P-groep gebruiken om ATP te vormen
2. °ionengradiënt/protonengradiënt: verschil in conc DUS vrije e- gebruikt voor ATP-
synthese uit ADP en Pi

, 12. Leg volgende tekening uit: les 1.0 slide 27
Geel: tijdens het oxideren °CO2  gereduceerde co-enzymen (proton en e- dragers) gaan de
vrijgekomen protonen in een specifieke plaats afgeven  °protonengradiënt (meer H+ in ene
compartiment tov andere compartiment)

Rood: als er meer H+ is aan de buitenkant vh
membraan  °conc gradiënt (H+ willen terug nr
binnen vloeien)  deze F gebruiken om ATP te
vormen uit ADP en Pi
= oxidatieve fosforylering



13. E w in 3 fasen uit voedsel onttrokken:
leg uit:

Acetyl-CoA gaat Krebscyclus binnen (C2 fragm)
 C-atomen w geoxideerd: C2 w omgevormd nr 2 CO2 molec
 voor elke geoxideerde acetylgroep w 4e- overgedragen: 3 nr NAD+ en 1 nr
FAD
 e- stromen vd gereduceerde vormen v deze dragers nr O2 (= tss ruimte)
DUS °protonengradiënt
 protonengradiënt zorgt voor ATP-synthese


14. Vergelijk de versch soorten geactiveerde dragers (gelijkenissen,
verschillen, Fie):

15. Bespreek de versch mogelijkheden om enzymen te starten:

16. Naam ve cyclus geg: waar beginnen we mee, waar eindigen we mee, wat is er toegevoegd,
wat is er weggegaan, ..:

17. Als je kruispunten v metabolismen tegenkomt moet je opletten: hoe beïnvloeden die
elkaar?

18. Hoe kunnen metabole processen gereguleerd w? (les 1.0 slide 52-54)


19. Geef de volledige oxidatie v glucose. Geef begin + eindproduct en waar de processen
gebeuren

(overkoepelt H1.0, 1.1 en 1.3)  je moet dus de begin-en eindproducten geven vd anaerobe
glycolyse, krebscyclus en oxidatieve fosforylering + hvl ATP er vrijkomt