Samenvatting BCM21

Samenvatting Biochemie
Cristy Verzijl
Modulewijzer + powerpoints

3.1 Eiwitten

 Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren, aan elkaar gekoppeld via peptidebanden,
en maken meer dan 50% van het drooggewicht van de cel uit.
 Bij praktische ieder process dat in een cel plaatsvind zijn eiwitten betrokken, ze
zijn onmisbaar voor de structuur en het functioneren van de cel.
 Om het moleculaire mechanisme van een willekeurig biologisch proces te
doorgronden moeten dus altijd eiwitten worden bestudeerd.
 Biochemie is de tak van de wetenschap die zich bezig houdt met de studie van de
chemische samenstelling van levende materie en de chemische veranderingen (de
reacties van de processen) die in levende materie plaats vinden.

3.2 Aminozuren

 Aminozuren hebben een zure carboxylgroep en een basische aminogroep
 De zure en basische groep zitten aan hetzelfde koolstofatoom, het α
koolstofatoom
 Daarnaast bevatten de aminozuren nog een restgroep R, die voor alle 20
aminozuren, die in eitwitten voorkomen, verschillend is.

 De aminozuren worden in groepen ingedeeld op basis van hun restgroep.
Daarbij wordt vooral gekeken naar polariteit en lading.
o Apolaire alifatische restgroep (alifatisch = niet-aromatische koolwaterstof
structuur)
o Aromatische restgroep
o Polair ongeladen restgroep
o Positief geladen restgroep
o Negatief geladen restgroep
 Deze eigenschappen van aminozuren (polair, apolair, lading) zijn zo belangrijk
omdat ze een cruciale rol spelen bij vorming, stabiliteit en functie van eiwitten.
 Ondanks het feit dat deze bindingen individueel vrij zwak zijn in vergelijking met
covalente bindingen is het cumulatie effect van een groot aantal van dit soort
interacties zeer significant binnen eiwitstructuren.
 Aminozuren worden vaak aangeduid met een 3-letter code. Het bestaat meestal
uit de eerste drie letters van het aminozuur.

Apolaire alifatische restgroepen




Aromatische restgroepen
Eigenschappen beide restgroepen
 IEP van ongeveer 6
 Apolair: vorming van hydrofobe
interacties en van der Waals interacties
 Slecht oplosbaar in water




6

, Polair ongeladen restgroepen
Eigenschappen
 IEP van
ongeveer 6
 Polair: vorming
van
waterstofbinding
en
 Wateroplosbaar



Zure restgroepen
Eigenschappen
 IEP van ongeveer 3
 Kunnen negatief geladen zijn: vorming van ionogene
bindingen
 Wateroplosbaar




Basische restgroepen
Eigenschappen
 IEP van 8-11
 Kunnen positief geladen zijn: vorming van
ionogene bindingen
 Wateroplosbaar




3.3 Peptideband, peptiden en eiwitten

 Aminozuren vormen de bouwstenen voor eitwitten, doordat de α-aminogroep van
het ene aminogroep koppelt aan het α-carboxyl groep van het andere aminozuur
 Er worden voor het maken van eiwitten 20
aminozuren gebruikt, ze koppelen aan elkaar
door middel van een covalente amidebinding
(ook wel peptide binding genoemd)
 De vele verschillende combinaties en
volgordes zorgen voor de eigenschappen en
biologische activiteit van de eiwitten.
 Omdat ook peptide en eiwitten zure en
basische groepen bestaan, bestaat er voor een
peptide of eiwit ook een pH, waarbij deze
positieve en negatieve ladingen elkaar
uitmiddelen en de gemiddelde nettolading dus
0 is
 Ook peptiden en eiwitten hebben dus een iso- electrisch punt (pH waarbij de
nettolading 0 is) en ook hier kan men dus voorspellen of een peptide of eiwit bij
een bepaalde pH positief of negatief geladen zal zijn



6